恶性疟原虫裂殖子表面主要蛋白与人红细胞结合的研究(英文)

中国寄生虫学与寄生虫病杂志 ›› 1997, Vol. 15 ›› Issue (6): 330-334.

恶性疟原虫裂殖子表面主要蛋白与人红细胞结合的研究(英文)

方军; 管惟滨; 孙树汉

第二军医大学寄生虫学教研室

收稿日期:1900-01-01 修回日期:1900-01-01 出版日期:1997-12-28 发布日期:1997-12-28

STUDIESON BINDING DOMAINSOF MAJOR MEROZOITE SURFACE PROTEIN OF PLASMODIUM FALCIPARUM TO HUMAN ERYTHROCYTE

Fang Jun; Guan Weibin; Sun Shuhan

Department of Parasitology; Second Military Medical University; Shanghai200433

Received:1900-01-01 Revised:1900-01-01 Online:1997-12-28 Published:1997-12-28

摘要/Abstract

摘要： 目的 :研究恶性疟原虫裂殖子表面主要蛋白 - 1( P195)与人红细胞的结合作用。方法 :在大肠杆菌中分 8 段表达 MAD2 0株恶性疟原虫 P195蛋白。各段表达蛋白经复性及用同位素 125I标记后与人红细胞进行结合实验。结果 :氨基酸序列为 12 3- 30 2 ( M3) ,384 - 595( M6) ,10 78- 12 51( M9)的三段蛋白具有红细胞结合作用。其中M6不能与胰酶处理过的红细胞结合 ,且与正常红细胞结合的 M6片段能被酸性缓冲液洗脱。而 M3,M9与红细胞结合不受胰酶影响 ,且不能被酸性缓冲液洗脱。结论 :M6与红细胞的结合位点可能为红细胞膜表面蛋白受体 ,M3,M9与红细胞的结合点不在膜表面 ,而在红细胞内。

关键词: 恶性疟原虫, P195, 红细胞结合

Abstract: AIM:To understand the interaction between a195- kilodalton protein,P195, on the surface
of Plasmodium falciparum merozoite and human erythrocyte.METHODS:P195 was expressed in eight fragments
in E.coli. After being refolded,the expressed proteins were labelled with¹²⁵I,and incubated with
human erythrocytes.RESULTS:According to binding assay, three fragments of P195:M3,M6,M9were found to
have ability to bind to human erythrocyte. M6,which is equal to amino acid( AA) sequence from384
to595,could bind to human erythrocytes but not to trypsin treated human erythrocytes, and the binding could be eluted by low pH buffer solution. M3 (AA123 to 302) and M9 (AA1078 to 1251) also have the ability to bind to human erythrocytes, but the binding was not affected by trypsin treatment and low pH buffer elution. CONCLUSION: The binding site of M6 might be a surface protein recept or of human erythrocytes, while the binding site of M3 and M9 might be an intracellular component of human erythrocyte.

Key words: Plasmodium falciparum, P195, erythrocyte binding

方军;管惟滨;孙树汉. 恶性疟原虫裂殖子表面主要蛋白与人红细胞结合的研究(英文)[J]. 中国寄生虫学与寄生虫病杂志, 1997, 15(6): 330-334.

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